Pocket Guide Biologie - ergänzend zum Purves

219 Pages·2019·3.486 MB·German

by  Birgit Jarosch

Birgit Jarosch
Pocket Guide
Biologie
ergänzend zum Purves
Pocket Guide Biologie – ergänzend zum Purves
Birgit Jarosch
Pocket Guide Biologie –
ergänzend zum Purves
Mit 28 Abbildungen
123
Birgit Jarosch
Aachen, Germany
ISBN 978-3-662-57890-2 978-3-662-57891-9 (eBook)
https://doi.org/10.1007/978-3-662-57891-9
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V
Inhaltsverzeichnis
1 Biochemie . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 1
1.1 Struktur und Funktion von Proteinen . . . . . . . 1
1.2 Enzymkinetik .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 5
1.3 Membranen und Membrantransport . . . . . . . 9
1.4 Kohlenhydrate und Lipide .. . . . . . . . . . . . . . 14
1.5 Fettsäure und Glykogenstoffwechsel .. . . . . . . 17
1.6 Energieumwandlung . . . . . . . . . . . . . . . . . . 21
2 Genetik . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 25
2.1 Genexpression .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 25
2.2 Regulation der Genexpression .. . . . . . . . . . . 32
2.3 Mutationen und mobile DNA-Elemente . . . . . . 37
2.4 Klassische Genetik .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . 41
2.5 Populationsgenetik . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 45
3 Mikrobiologie .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 49
3.1 Cytologie .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 49
3.2 Wachstum und Differenzierung . . . . . . . . . . . 54
3.3 Viren und Bakteriengenetik .. . . . . . . . . . . . . 58
3.4 Systematik .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 63
3.5 Stoffwechselaktivitäten . . . . . . . . . . . . . . . . 63
4 Zoologie – Systematik der Tiere . . . . . . . . . 79
4.1 Metazoa (Tierische Vielzeller) .. . . . . . . . . . . . 79
4.2 Eumetazoa (Gewebetiere) .. . . . . . . . . . . . . . 81
4.3 Bilateria (bilateralsymmetrische Tiere) .. . . . . . 83
4.4 Stammbaum der Ecdysozoa .. . . . . . . . . . . . . 89
4.5 Deuterostomia . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 93
4.6 Craniota (Schädel- oder Wirbeltiere) . . . . . . . . 96
4.7 Gnathostomata (Kiefermünder) . . . . . . . . . . . 97
4.8 Osteognathostomata .. . . . . . . . . . . . . . . . . 98
VI Inhaltsverzeichnis
4.9 Sarcopterygii . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 99
4.10 Tetrapoda . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 100
4.11 Amniota (Nabeltiere) . . . . . . . . . . . . . . . . . . 101
4.12 Primates (Herrentiere) . . . . . . . . . . . . . . . . . 104
5 Botanik . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 107
5.1 Bau und Funktion pflanzlicher Zellen . . . . . . . 107
5.2 Bau und Funktion pflanzlicher Gewebe . . . . . . 111
5.3 Bau und Funktion pflanzlicher Organe .. . . . . . 115
5.4 Fortpflanzung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 118
5.5 Evolution der Pflanzen . . . . . . . . . . . . . . . . . 122
6 Pflanzenphysiologie . . . . . . . . . . . . . . . . . 131
6.1 Lichtreaktion der Photosynthese . . . . . . . . . . 131
6.2 Dunkelreaktionen der Photosynthese .. . . . . . 134
6.3 Sekundäre Pflanzenstoffe . . . . . . . . . . . . . . . 139
6.4 Phytohormone . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 144
6.5 Stofftransport und Wasserhaushalt . . . . . . . . 150
7 Tierphysiologie . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 159
7.1 Thermoregulation .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . 159
7.2 Ernährung und Verdauung . . . . . . . . . . . . . . 163
7.3 Exkretion .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 168
7.4 Gasaustausch .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 172
7.5 Kreislaufsysteme .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 176
7.6 Bewegung .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 181
8 Neuro- und Sinnesphysiologie . . . . . . . . . . 187
8.1 Nervenzellen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 187
8.2 Sinnesphysiologie .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . 193
8.3 Nervensysteme . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 202
8.4 Hormonsystem .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 207
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Biochemie
© Springer-Verlag GmbH Deutschland,
ein Teil von Springer Nature 2019
B. Jarosch, Pocket Guide Biologie – ergänzend zum Purves
https://doi.org/10.1007/978-3-662-57891-9_1
1.1 Struktur und Funktion von Proteinen
1.1.1 Aminosäuren
Aminosäuren tragen am sog. α-C-Atom 4 verschiedene Grup-
pen: ein Wasserstoffatom, eine Carboxylgruppe (COO–), eine
Aminogruppe (NH +), eine individuelle Seitenkette (Rest, R).
3
Da an das zentrale C-Atom i.d.R. 4 verschiedene Gruppen bin-
den, sind die tetraedrisch gebauten Aminosäuren chiral (außer
Glycin, mit 2 H-Atomen am α-C-Atom); die beiden spiegelbild-
lich gebauten Formen bezeichnet man als d- und l-Isomere.
Die in Proteinen vorkommenden (proteinogenen) Amino-
säuren sind l-Aminosäuren und besitzen jeweils eine andere
Seitenkette, die für die typischen funktionellen Eigenschaften
des Moleküls verantwortlich ist. Aminosäuren werden aufgrund
ihrer Seitenketten in Untergruppen zusammengefasst. Für die
Festlegung der dreidimensionalen Struktur und der Funktion
des Proteins spielen die Seitenketten eine bedeutende Rolle.
1.1.2 Peptidbindung
Bei der Polymerisation von Aminosäuren reagiert die Carboxyl-
gruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der ande-
ren (beide am α-C-Atom). In einer Kondensationsreaktion ent-
2 Kapitel 1 · Biochemie
steht unter Wasserabspaltung die Peptidbindung, die 2 wichtige
Merkmale besitzt:
4 sie ist relativ starr; die Nachbaratome können nicht frei
rotieren, da die Bindung teilweise einen Doppelbindungs-
charakter hat,
4 der Sauerstoff der CO-Gruppe der Peptidbindung trägt
eine schwach negative Ladung, der Wasserstoff der NH-
Gruppe ist schwach positiv geladen; dadurch ist die
Bildung von Wasserstoffbrücken innerhalb des Protein-
moleküls oder mit anderen Molekülen begünstigt.
Die E nden des so entstehenden Polypeptids sind unter-
schiedlich; eines trägt die Aminogruppe der ersten Amino-
säure (N-Terminus), das andere die Carboxylgruppe der
letzten Aminosäure (C-Terminus).
1.1.3 Struktur von Proteinen
In der Polypeptidkette sind die Aminosäuren in einer genetisch
determinierten Reihenfolge, der Aminosäuresequenz, angeord-
net. Die Variabilität in Aminosäuregehalt und -sequenz ist die
Grundlage für die Diversität von Proteinstrukturen und -funk-
tionen. Die Struktur eines Proteins lässt sich auf 4 Organisa-
tionsebenen beschreiben:
Primärstruktur: die Aminosäuresequenz; bestimmt die drei-
dimensionale funktionelle Form des Proteins, indem sie lokale
Windungen und Faltungen beeinflusst und Bindungen ermög-
licht,
Sekundärstruktur: entsteht durch Wasserstoffbrücken zwi-
schen CO- und NH-Gruppen des Peptidrückgrats; regelmäßige,
sich wiederholende Muster in verschiedenen Bereichen einer
Polypeptidkette; 2 grundlegende Formen: α-Helix und β-Falt-
blatt; andere Strukturen sind Kehren und Schleifen,
Tertiärstruktur: Faltung einer Polypeptidkette zu einer kom-
plexeren dreidimensionalen Struktur; entsteht durch Wechsel-
1
1.1 · Struktur und Funktion von Proteinen 3
wirkungen zwischen den Seitenketten (kovalente Disulfidbrü-
cken zwischen bestimmten Cys-Resten, hydrophobe Wechsel-
wirkungen, Van-der-Waals-Kräfte, ionische Bindungen).
Quartärstruktur: manche Proteine bestehen aus mehreren Po-
lypeptiden (Untereinheiten), die sich zum funktionellen Protein
zusammenlagern; entsteht wie die Tertiärstruktur durch Wech-
selwirkungen zwischen den Seitenketten.
1.1.4 Enzyme
Je stärker negativ die Freie Enthalpie (∆G) einer Reaktion ist,
desto vollständiger läuft die Reaktion ab. ∆G sagt jedoch nichts
über die Reaktionsgeschwindigkeit aus. Katalysatoren beschleu-
nigen eine Reaktion, ohne selbst dauerhaft durch diese verändert
zu werden, sodass sich das Gleichgewicht schneller einstellt. Die
meisten biologischen Katalysatoren sind Proteine (Enzyme),
doch entdeckt man zunehmend katalytisch aktive RNAs (Ribo­
zyme). Obwohl eine exergonische Reaktion sehr viel Energie
freisetzen kann, läuft die Reaktion u.U. nur langsam ab. Manche
Reaktionen sind langsam, weil zwischen Substraten (Reaktan-
den) und Produkten ein Übergangszustand liegt, der eine h öhere
Freie Enthalpie besitzt. Durch Zufuhr von Energie, der Aktivie­
rungsenergie (E), werden die Reaktanden zu instabilen Über­
a
gangskomplexen aktiviert, aus denen die Produkte entstehen.
In lebenden Systemen verringern Enzyme die Energie-
schwelle (d.h. sie erleichtern die Bildung des Übergangszustands
und stabilisieren ihn). Sie erhöhen die Reaktionsgeschwindig-
keit, verschieben aber nicht das Gleichgewicht einer Reaktion.
Ein Enzym bindet oft nur eines oder wenige eng verwandte Sub-
strate und katalysiert fast immer nur eine einzige chemische
Reaktion. Die Bindungsstelle des Substrats am Enzym ist das
aktive Zentrum, wo die Katalyse stattfindet. Aus der Bindung
des Substrats resultiert der Enzym­Substrat­Komplex (ES), der
4 Kapitel 1 · Biochemie
durch Wasserstoffbrücken, ionische oder kovalente Bindungen
zusammengehalten wird. Aus dem Enzym-Substrat-Komplex
entsteht das Produkt (P), und das unveränderte Enzym wird frei-
gesetzt.
5 Eine nichtkatalysierte Reaktion hat eine größere Aktivie-
rungsenergie als eine katalysierte Reaktion.
5 Zwischen katalysierten und nichtkatalysierten Reaktio-
nen besteht kein Unterschied in der Freien Enthalpie.
5 Bei der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit Vmax sind
alle Enzymmoleküle mit Substratmolekülen besetzt.
5 Die Reaktionsgeschwindigkeit steigt mit zunehmender
Substratkonzentration an.
Enzyme benötigen häufig Cofaktoren, um ihre Funktion erfül-
len zu können (Apoenzym: Enzym ohne Cofaktor; Holoenzym
(katalytisch aktives Enzym): Apoenzym + Cofaktor). Diese las-
sen sich in 2 Gruppen einteilen:
4 Metalle: anorganische Ionen (z.B. Mg2+, Cu+, Cu2+, Zn2+),
die an bestimmte Enzyme gebunden sind,
4 Coenzyme: kleine organische Moleküle (z.B. Coenzym A,
FAD/FADH , NAD+/NADH+ + H+); leiten sich oft von
2
Vitaminen ab; werden während der Reaktion chemisch
verändert; weiter unterteilt in:
5 prosthetische Gruppen: dauerhaft an das Enzym
gebunden, aber keine Proteine (z.B. Häm),
5 Cosubstrate: locker an das Enzym gebunden; von einer
Vielzahl von Enzymen verwendet.